Aislamiento y caracterización parcial de fracciones con actividad ribonucleasa a partir del látex de Calotropis procera (Aiton) W.T. Aiton y Pedilanthus tithymaloides (L.) Poit



Título del documento: Aislamiento y caracterización parcial de fracciones con actividad ribonucleasa a partir del látex de Calotropis procera (Aiton) W.T. Aiton y Pedilanthus tithymaloides (L.) Poit
Revue: Boletín latinoamericano y del Caribe de plantas medicinales y aromáticas
Base de datos: PERIÓDICA
Número de sistema: 000394486
ISSN: 0717-7917
Autores: 1
2
3
Instituciones: 1Universidad Central de Venezuela, Facultad de Ciencias Veterinarias, Maracay, Aragua. Venezuela
2Universidad Central de Venezuela, Facultad de Agronomía, Maracay, Aragua. Venezuela
3Universidad de Carabobo, Facultad de Ciencias de la Salud, Valencia, Carabobo. Venezuela
Año:
Periodo: Ene
Volumen: 15
Número: 1
Paginación: 18-28
País: Chile
Idioma: Español
Tipo de documento: Artículo
Enfoque: Experimental, analítico
Resumen en español Con el objetivo de aislar y caracterizar parcialmente las enzimas ribonucleasas (RNasas) contenidas en el látex de Calotropis procera y Pedilanthus tithymaloides, se colectaron muestras de plantas adultas. Las proteínas solubles fueron extraídas con acetato de sodio y centrifugación a 16.000 x g durante 15 min y fraccionadas por cromatografía de intercambio iónico. Se estimó la masa molecular a través de ecuaciones de regresión lineal. Se realizaron pruebas de glicosilación. En ambas especies, las proteínas con actividad RNasa presentaron una masa molecular entre 28 y 30 kDa. No existe evidencia de proteínas glicosiladas en el látex de C. procera. En P. tithymaloides la RNasa es una proteína glicosilada
Resumen en inglés In order to isolate and characterize partially ribonucleases (RNases) enzymes contained in the latex from Calotropis procera and Pedilanthus tithymaloides, samples were collected from mature plants. Soluble proteins were extracted with sodium acetate and centrifugation at 16,000 xg for 15 min and fractionated by ion exchange chromatography. Molecular mass was estimated by linear regression equations. Glycosylation tests were conducted. In both species, proteins with RNase activity showed a molecular mass between 28 and 30 kDa. No evidence of glycosylated proteins in latex from C. procera. In P. tithymaloides, RNase may be a glycosylated protein
Disciplinas: Biología,
Química
Palabras clave: Botánica,
Fitoquímica,
Calotropis procera,
Pedilanthus tithymaloides,
Látex,
Ribonucleasa
Keyword: Biology,
Chemistry,
Botany,
Phytochemistry,
Calotropis procera,
Pedilanthus tithymaloides,
Latex,
Ribonuclease
Texte intégral: Texto completo (Ver PDF)