| Revista: | Boletín latinoamericano y del Caribe de plantas medicinales y aromáticas |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000394486 |
| ISSN: | 0717-7917 |
| Autores: | Rueda de Arvelo, Emma1 Ramis, Catalina2 Triana-Alonso, Francisco3 |
| Instituciones: | 1Universidad Central de Venezuela, Facultad de Ciencias Veterinarias, Maracay, Aragua. Venezuela 2Universidad Central de Venezuela, Facultad de Agronomía, Maracay, Aragua. Venezuela 3Universidad de Carabobo, Facultad de Ciencias de la Salud, Valencia, Carabobo. Venezuela |
| Año: | 2016 |
| Periodo: | Ene |
| Volumen: | 15 |
| Número: | 1 |
| Paginación: | 18-28 |
| País: | Chile |
| Idioma: | Español |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Experimental, analítico |
| Resumen en español | Con el objetivo de aislar y caracterizar parcialmente las enzimas ribonucleasas (RNasas) contenidas en el látex de Calotropis procera y Pedilanthus tithymaloides, se colectaron muestras de plantas adultas. Las proteínas solubles fueron extraídas con acetato de sodio y centrifugación a 16.000 x g durante 15 min y fraccionadas por cromatografía de intercambio iónico. Se estimó la masa molecular a través de ecuaciones de regresión lineal. Se realizaron pruebas de glicosilación. En ambas especies, las proteínas con actividad RNasa presentaron una masa molecular entre 28 y 30 kDa. No existe evidencia de proteínas glicosiladas en el látex de C. procera. En P. tithymaloides la RNasa es una proteína glicosilada |
| Resumen en inglés | In order to isolate and characterize partially ribonucleases (RNases) enzymes contained in the latex from Calotropis procera and Pedilanthus tithymaloides, samples were collected from mature plants. Soluble proteins were extracted with sodium acetate and centrifugation at 16,000 xg for 15 min and fractionated by ion exchange chromatography. Molecular mass was estimated by linear regression equations. Glycosylation tests were conducted. In both species, proteins with RNase activity showed a molecular mass between 28 and 30 kDa. No evidence of glycosylated proteins in latex from C. procera. In P. tithymaloides, RNase may be a glycosylated protein |
| Disciplinas: | Biología, Química |
| Palabras clave: | Botánica, Fitoquímica, Calotropis procera, Pedilanthus tithymaloides, Látex, Ribonucleasa |
| Keyword: | Biology, Chemistry, Botany, Phytochemistry, Calotropis procera, Pedilanthus tithymaloides, Latex, Ribonuclease |
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