| Journal: | Salus |
| Database: | PERIÓDICA |
| System number: | 000342926 |
| ISSN: | 1316-7138 |
| Authors: | Correia, Heriberto1 Hernández, Alexandra1 Triana, Ledia1 Ferrer, Elizabeth1 Herrera, Flor1 |
| Institutions: | 1Universidad de Carabobo, Instituto de Investigaciones Biomédicas, Maracay, Aragua. Venezuela |
| Year: | 2008-2009 |
| Volumen: | 12 |
| Pages: | 64-68 |
| Country: | Venezuela |
| Language: | Inglés |
| Document type: | Artículo |
| Approach: | Experimental |
| Spanish abstract | En este trabajo se evaluó la posible función de Stm1p en un sistema libre de células de Saccharomyces cerevisiae crecidas en medio rico. El sistema libre de células se incubó con concentraciones crecientes del anticuerpo monoclonal anti-Stm1p y mostró hasta un 50% de inhibición de la formación del complejo de iniciación 48S con 10 µg/ml del anticuerpo. Por lo contrario, el sobrenadante no reactivo de hibridoma de ratón, usado como control, causó una inhibición máxima cercana al 20%. Estos datos podrían indicar que Stm1p participa en este evento de la síntesis proteica o podría existir una competencia o sobreposición de los sitios de unión entre Stm1p y algunos factores de iniciación. Sin embargo, al usar anti-Stm1p en la traducción del ARNm mensajero sintético poly(U), este no interfirió en la síntesis de polifenilalanina. Además, Stm1p retuvo su actividad asociante en ribosomas tratados con α-sarcina, lo cual indica que esta proteína, a diferencia de los factores de elongación, no se une al dominio α-sarcina del ARNr 28S durante el proceso de síntesis de proteínas. Finalmente, la actividad de asociación ribosomal fue realizada por otras proteínas termolábiles presentes en la cepa mutante stm1∆ |
| English abstract | The possible function of Stm1p was evaluated in a cell-free system from Saccharomyces cerevisiae, grown in a rich medium. The cell-free system incubated with increasing concentration of anti-Stm1p monoclonal antibody showed an inhibition of the formation of the 48S initiation complex of up to 50 % with 10 µg/ml of the monoclonal antibody. On the contrary, non-reactive mouse hybridoma supernatant, used as control, caused a maximum inhibition of close to 20%. This data may indicate that Stm1p participates in this event of protein synthesis or may exist a competition for common or overlapping binding sites between Stm1p and some initiation factors. However, anti-Stm1p, also used on the translation of poly(U), did not interfere with the polyphenylalanine synthesis. In addition, Stm1p retained its association activity on α-sarcin-treated ribosomes which indicates that this protein, contrary to the elongation factors, does not bind to the α-sarcin domain of 28S ribosomal RNA in the process of protein synthesis. Finally, the ribosomal association activity was performed for another protein (although thermolabile) in the stm1∆ yeast mutant |
| Disciplines: | Medicina |
| Keyword: | Hongos, Saccharomyces cerevisiae, Proteínas, Síntesis, Ribosomas |
| Keyword: | Medicine, Fungi, Saccharomyces cerevisiae, Proteins, Synthesis, Ribosomes |
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