| Journal: | Revista de la Sociedad Química de México |
| Database: | PERIÓDICA |
| System number: | 000233702 |
| ISSN: | 0583-7693 |
| Authors: | Vázquez Contreras, Edgar1 Sánchez Rebollar, Brenda Guadalupe Chánez Cárdenas, María Elena2 |
| Institutions: | 1Universidad Nacional Autónoma de México, Instituto de Química, México, Distrito Federal. México 2Instituto Nacional de Neurología y Neurocirugía Manuel Velasco Suárez, Laboratorio de Patología Vascular Cerebral, México, Distrito Federal. México |
| Year: | 2004 |
| Season: | Oct-Dic |
| Volumen: | 48 |
| Number: | 4 |
| Pages: | 296-299 |
| Country: | México |
| Language: | Inglés |
| Document type: | Artículo |
| Approach: | Descriptivo |
| Spanish abstract | Actualmente existen diversos estudios cinéticos y al equilibrio de proteínas homólogas. Los primeros análisis al respecto concluyeron que las rutas de plegamiento siguen caminos similares para estas proteínas y que ciertas conformaciones se conservan durante la evolución. Sin embargo, existen proteínas homólogas que se pliegan por vías diferentes. Con respecto a los estudios realizados con la triosafosfato isomerasa (TIM) la desnaturalización ha mostrado: 1) procesos de dos estados y 2) procesos más complejos (incluyendo dos intermediarios y agregación inespecífica), en la transición del homodímero nativo a los monómeros desnaturalizados. En este trabajo estudiamos los cambios de la fluorescencia intrínseca de la TIM de Trypanosoma cruzi después de la incubación en hidrocloruro de guanidina. Nuestros resultados muestran que la reacción es descrita por un proceso de cuatro estados. Finalmente discutimos los resultados en términos de la heterogeneidad observada en la desnaturalización de la TIM |
| English abstract | Equilibrium and kinetic folding pathways of several homologous proteins have been studied. Early studies concluded that the folding routes of homologous proteins follow fundamentally similar pathways, and that the folding of a certain conformation is conserved throughout evolution. However, there are examples of homologous proteins that unfold by different routes. Regarding triosephosphate isomerase (TIM), unfolding studies with enzymes from different sources, have shown: 1) two-state behaviors and 2) more complex processes (including two equilibrium-unfolding intermediates and inespecific aggregation), in the transition from de native homodimer to the denatured monomers. In this work, we studied the changes in intrinsic fluorescence of TIM from Trypanosoma cruzi after incubation in guanidinium hydrochloride. Our results show that the reaction is described by a four state process. Finally we dis |
| Disciplines: | Química |
| Keyword: | Química orgánica, Triosafosfato isomerasa, Plegamientos, Equilibrio |
| Keyword: | Chemistry, Organic chemistry, Triosephosphate isomerase, Folding, Equilibrium |
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