Revista: | Revista de la Sociedad Química de México |
Base de datos: | PERIÓDICA |
Número de sistema: | 000233703 |
ISSN: | 0583-7693 |
Autores: | Gallardo Rivera, Raquel1 Rojas Cruz, Araceli Valerio Alfaro, Gerardo |
Instituciones: | 1Instituto Tecnológico de Veracruz, Veracruz. México |
Año: | 2004 |
Periodo: | Oct-Dic |
Volumen: | 48 |
Número: | 4 |
Paginación: | 300-304 |
País: | México |
Idioma: | Español |
Tipo de documento: | Artículo |
Enfoque: | Descriptivo |
Resumen en español | Para analizar la especificidad hacia el sustrato de la lipasa de Candida antarctica fracción B (CAL-B), se probó una serie de amino ésteres seleccionados con diferentes grupos protectores para la síntesis de las amidas N-protegidas, utilizando n-butilamina como nucleófilo y dioxano como disolvente. La lipasa estudiada mostró una mayor preferencia hacia los sustratos protegidos con benciloxicarbonilo. Un incremento en la temperatura de la reacción de 28 a 40 °C aumentó la aminólisis biocatalizada |
Resumen en inglés | A series of model amino esters containing different protective groups were tested to study the substrate specificity of the lipase from Candida antarctica fraction B lipase (CAL-B) to perform the synthesis of N-protected amino ester amides using n-butylamine as the nucleophilic agent in dioxane as solvent. The lipase showed a major preference toward substrates protected with the benzyloxycarbonyl group. An increase of reaction temperature from 28 to 40 °C increased reaction rate and yield of biocatalysed aminolysis |
Disciplinas: | Química |
Palabras clave: | Química orgánica, Aminólisis, Lipasas |
Keyword: | Chemistry, Organic chemistry, Aminolysis, Lipases |
Texto completo: | Texto completo (Ver PDF) |