Antimicrobial peptides: The role of hydrophobicity in the alpha helical structure



Document title: Antimicrobial peptides: The role of hydrophobicity in the alpha helical structure
Journal: Journal of pharmacy & pharmacognosy research
Database: PERIÓDICA
System number: 000378960
ISSN: 0719-4250
Authors: 1
1
Institutions: 1Annamalai University, Department of Pharmacy, Chidambaram, Tamilnadu. India
Year:
Season: Nov-Dic
Volumen: 1
Number: 2
Pages: 39-53
Country: Chile
Language: Inglés
Document type: Revisión bibliográfica
Approach: Analítico, descriptivo
Spanish abstract Los péptidos antimicrobianos (AMP) son una clase de molécula obtenida a partir de plantas, insectos, animales y seres humanos. Estos péptidos han sido clasificados en cinco categorías: 1. Péptido aniónico, 2. Péptido alfa lineal catiónico helicoidal, 3. Péptido catiónico, 4. Péptidos aniónicos y catiónicos con enlaces de disulfuro, y 5. Fragmentos de péptidos aniónicos y catiónicos de proteínas más grandes. Los factores que afectan a los AMP son secuencia, tamaño, carga, hidrofobicidad, anfipaticidad, estructura y conformación. La síntesis de estos péptidos es conveniente mediante el uso de síntesis de péptidos en fase sólida, mediante el protocolo de química FMOC. Las estructuras secundarias de tres péptidos sintéticos se determinaron por dicroísmo circular. También ha sido comparada la estabilidad de la estructura α-helicoidal y confir-mado el porcentaje de hélice de estos péptidos mediante el uso de dicroísmo circular. Algunos de estos AMP muestran propiedades terapéu-ticas como antibióticas, antivirales, anticonceptivas y anticáncer. Las formulaciones de algunos péptidos se encuentran en fases I, II o III de ensayos clínicos. Este artículo revisa brevemente las fuentes, clasificación, factores que afectan a la actividad de los AMP, la síntesis, caracterización, mecanismo de acción y la acción terapéutica de los AMP y se centra principalmente en el porcentaje de la estructura de α-helicoidal en diversos medios
English abstract The antimicrobial peptides (AMPs) are a class of molecule obtained from plants, insects, animals, and humans. These peptides have been classified into five categories: 1. Anionic peptide, 2. Linear alpha helical cationic peptide, 3. Cationic peptide, 4. Anionic and cationic peptides with disulphide bonds, and 5. Anionic and cationic peptide fragments of larger proteins. Factors affecting AMPs are sequence, size, charge, hydrophobicity, amphipathicity, structure and conformation. Synthesis of these peptides is convenient by using solid phase peptide synthesis by using FMOC chemistry protocol. The secondary structures of three synthetic peptides were determined by circular dichroism. Also, it was compared the stability of the -helical structure and confirmed the percentage of helix of these peptides by using circular dichroism. Some of these AMPs show therapeutic properties like antimicrobial, antiviral, contraceptive, and anticancer. The formulations of some peptides have been entered into the phase I, II, or III of clinical trials. This article to review briefly the sources, classification, factors affecting AMPs activity, synthesis, characterization, mechanism of action and therapeutic concern of AMPs and mainly focussed on percentage of -helical structure in various medium
Disciplines: Química,
Biología,
Medicina
Keyword: Bioquímica,
Química farmacéutica,
Terapéutica y rehabilitación,
Anticancerígenos,
Anticonceptivos,
Antivirales,
Dicroísmo circular,
Péptido antimicrobiano
Keyword: Chemistry,
Biology,
Medicine,
Biochemistry,
Medicinal chemistry,
Therapeutics and rehabilitation,
Anticarcinogenic agents,
Antimicrobial peptides,
Antiviral agents,
Circular dichroism,
Contraceptives
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