| Journal: | Estudos de biologia |
| Database: | PERIÓDICA |
| System number: | 000356704 |
| ISSN: | 0102-2067 |
| Authors: | Silva, Maria do Desterro Azevedo da1 Gabriel, Jane Eyre2 |
| Institutions: | 1Universidade Estadual da Paraiba, Licenciatura em Ciencias Exatas, Patos, Paraiba. Brasil 2Universidade Federal do Vale do Sao Francisco, Petrolina, Pernambuco. Brasil |
| Year: | 2010-2011 |
| Season: | Ene-Dic |
| Volumen: | 32-33 |
| Number: | 76-81 |
| Pages: | 87-91 |
| Country: | Brasil |
| Language: | Portugués |
| Document type: | Artículo |
| Approach: | Experimental |
| English abstract | The aim of the present study is to investigate the conservation between aminoacids present in the thermal shock protein HSP70 in animal species through multiple alignment bioinformatics analysis. The multiple alignments were performed based on the ExPASy Proteomics Server, which applies algorithms and statistical techniques to the interpretation, classification and understanding of biological datasets, inferring crucial information about the structure and function of biomolecules. The molecular characterization of the HSP701A peptide segment, containing 644 aminoacids, showed maximum conservation and identity between aminoacids of HSP70 protein. In addition, multiple alignments between the HSP70 aminoacids in selected species showed greater similarity between the sequences of the bovine and human HSP70 protein. The results generated from the aminoacid sequences of HSP70 protein in different species suggest a high degree of similarity (60%). The accentuated similarity and identity observed in these sequences emphasize the crucial involvement of HSP70 stress protein in the universal cellular mechanisms of repair of newly synthesized peptides and in cellular response to stress |
| Portuguese abstract | O presente estudo teve como objetivo investigar o grau de conservação entre aminoácidos presentes na proteína de choque térmico HSP70 em espécies animais, empregando ferramentas de alinhamentos múltiplos. Tais análises comparativas foram realizadas a partir do algoritmo ExPASy Proteomics Server, capaz de organizar e ordenar dados biológicos, inferindo informações cruciais acerca da estrutura e função de biomoléculas. A análise do segmento peptídico HSP701A, contendo 644 aminoácidos, demonstrou máxima conservação e identidade entre os resíduos da proteína HSP70, correspondendo a 60% dos resíduos totais. Em adição, o alinhamento múltiplo entre os aminoácidos da HSP70 nas espécies selecionadas demonstrou maior similaridade entre as sequências da HSP70 bovina e humana. Os resultados gerados a partir das sequências de aminoácidos da proteína HSP70 em distintas espécies sugerem um elevado grau de similaridade entre animais geneticamente divergentes. O alto grau de similaridade e identidade observado em tais análises comparativas reforça a crucial participação da proteína de estresse HSP70 nos mecanismos celulares universais de reparo de peptídeos recém sintetizados e nas respostas celulares ao estresse |
| Disciplines: | Biología, Química, Ciencias de la computación |
| Keyword: | Fisiología animal, Bioquímica, Computación, Bioinformática, Conservación de proteína, Proteínas de choque térmico |
| Keyword: | Biology, Chemistry, Computer science, Animal physiology, Biochemistry, Computing, Bioinformatics, Protein conservation, Thermal shock proteins |
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