| Revista: | Acta universitaria - Universidad de Guanajuato |
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| Número de sistema: | 000588171 |
| ISSN: | 0188-6266 |
| Autores: | Barrientos Adrian, K. Y.1 Flores Gracia, J.1 Amelia Molina, C.2 Venegas Barrera, C.1 Guevara Guerrero, G.1 Rendón, A.3 |
| Instituciones: | 1Tecnológico Nacional de México, Instituto Tecnológico de Cd. Victoria, Ciudad Victoria, Tamaulipas. 2Universidad Autónoma de Nuevo León, Monterrey. México 3Universidad Autónoma de Nuevo León, Hospital Universitario de Monterrey, Monterrey. México |
| Año: | 2020 |
| Volumen: | 30 |
| País: | México |
| Idioma: | Español |
| Resumen en español | La pirazinamida es un profármaco utilizado en infecciones contra Mycobacterium tuberculosis y su resistencia se debe principalmente a mutaciones en el gen pncA. En este estudio se realizó la detección de mutaciones puntuales de este gen, en aislamientos clínicos del estado de Nuevo León. Se elaboraron modelos tridimensionales de la enzima pirazinamidasa por secuenciación y mediante el uso de herramientas computacionales. Se observó la presencia de mutaciones importantes en ocho muestras, en dos de ellas se presentaron codones de terminación. Las predicciones realizadas mostraron que las mutaciones Q10P Y W68S afectan estructuralmente al sitio activo. Las mutaciones P62L y D63A se presentan en un sitio importante; sin embargo, la enzima permanece estable. Por el contrario, cuando se analiza la mutación S179R se encuentra que la función enzimática es altamente inestable. |
| Resumen en inglés | Pyrazinamide is a prodrug used in infections against Mycobacterium tuberculosis and its resistance is mainly due to mutations in the pncA gene. In this study, the detection of point mutations of this gene was performed in clinical isolates from the State of Nuevo León. Three-dimensional models of the pyrazinamidase enzyme were made by sequencing and using computational tools. The presence of important mutations in eight samples was observed, and in two of them termination codons are shown. The analyzes performed showed that the Q10P and W68S mutations structurally affected the active site. The P62L and D63A mutations occur in an important site; however, the enzyme remains stable. On the contrary, when the S179R mutation is analyzed, the enzymatic function is found to be highly unstable. |
| Palabras clave: | Mycobacterium tuberculosis, Resistencia, Pirazinamida |
| Keyword: | Mycobacterium tuberculosis, Resistance, Pyrazinamide |
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