| Revue: | Revista mexicana de ingeniería biomédica |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000436368 |
| ISSN: | 0188-9532 |
| Autores: | Moret, Marcelo A1 Zebende, Gilney1 Phillips, James C.;2 Toledo Marín, J. Quetzalcóatl3 Naumis, Gerardo G3 |
| Instituciones: | 1Universidade do Estado da Bahia, Salvador, Bahia. México 2Rutgers University, New Brunswick, New Jersey. Estados Unidos de América 3Universidad Nacional Autónoma de México, Instituto de Física, Ciudad de México. México |
| Año: | 2019 |
| Periodo: | Ene-Abr |
| Volumen: | 40 |
| Número: | 1 |
| País: | México |
| Idioma: | Español |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Experimental, aplicado |
| Resumen en español | La actina es una proteína que se polimeriza para formar citoesqueletos y cuya función es estabilizar y dirigir el movimiento de las paredes celulares. Es una de las proteínas más estables, habiendo evolucionado poco a partir de algas y levaduras, y muy poco desde los peces. Aquí analizamos la evolución de la actina usando las teorías modernas de las interacciones de conformación proteína-agua, y cómo estas han evolucionado para optimizar las funciones de la proteína. Llegamos a la conclusión de que el fracaso del análisis filogenético para identificar positivamente la evolución darwiniana de las proteínas ha sido causado por las limitaciones técnicas propias del siglo XX. Estas limitaciones pueden ser superadas mediante el escalamiento termodinámico y el promedio modular ambos llevados a niveles técnicos del siglo XXI. Los resultados para la actina son especialmente llamativos y reflejan estructuras duales estables, globulares y polimerizadas |
| Resumen en inglés | Actin polymerizes to form cytoskeletons which stabilize and direct motion of cellular walls. It is one of the most stable proteins, having evolved little from algae and yeast, and very little from fish. Here we analyze actin evolution using modern theories of water-protein shaping interactions, and how these have evolved to optimize protein functions. We conclude that the failure of phylogenetic analysis to identify positive Darwinian evolution has been caused by 20th century technical limitations. These are overcome using 21st century thermodynamic scaling and modular averaging. The results for actin are especially striking, and reflect dual stable structures, globular and polymerized |
| Disciplinas: | Biología, Química |
| Palabras clave: | Bioquímica, Evolución y filogenia, Filogenia molecular, Filogenómica, Escalamiento termodinámico, Proteínas, Actina |
| Keyword: | Biochemistry, Evolution and phylogeny, Molecular phylogeny, Phylogenomics, Thermodynamic scaling, Proteins, Actin |
| Texte intégral: | http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0188-95322019000100006&lng=es&nrm=iso&tlng=es |
