| Revue: | Revista colombiana de biotecnología |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000363177 |
| ISSN: | 0123-3475 |
| Autores: | Monte Martínez, Alberto del1 González Bacerio, Jorge1 Romero del Sol, Lizara1 Aragón Abreu, Carlos1 Vega Villasante, Fernando2 Nolasco Soria, Héctor3 Díaz Brito, Joaquín1 |
| Instituciones: | 1Universidad de La Habana, Facultad de Biología, La Habana. Cuba 2Universidad de Guadalajara, Centro Universitario de la Costa, Puerto Vallarta, Jalisco. México 3Centro de Investigaciones Biológicas del Noroeste S.C., La Paz, Baja California Sur. México |
| Año: | 2009 |
| Periodo: | Jul |
| Volumen: | 11 |
| Número: | 1 |
| Paginación: | 7-16 |
| País: | Colombia |
| Idioma: | Inglés |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Experimental, aplicado |
| Resumen en español | En el presente trabajo se optimizaron las condiciones de extracción de esterasas con actividad en interfaces, a partir de la anémona marina Stichodactyla helianthus y del camarón peneido Litopenaeus vannamei. Las esterasas interfaciales, cuya presencia en estas especies había sido informada previamente, presentan características funcionales que las hacen muy atractivas para su empleo industrial. Los homogenados de los animales se trataron con los detergentes Tritón X-100, Tween 20 y Tween 80 en dos concentraciones cada uno: la Concentración Micelar Crítica (CMC) y la mitad de ésta. Además se empleó NaCl 0,5 mol/L y n-butanol a las proporciones 5, 10 y 20%. Cada variante fue comparada con el método tradicional de extracción con agua destilada, que fue tomado como control. Los mejores resultados se obtuvieron empleando n-butanol al 20%, para recuperar las actividades esterasa y fosfolipasa, y al 10%, en el aislamiento de la actividad lipasa. La efectividad de este solvente en el aislamiento de estas enzimas con afinidad por las interfaces lípido/agua, pudiera estar dada por su capacidad para romper los agregados entre estas moléculas y causar la desorción de las mismas a los restos de membrana y tejidos presentes en la preparación |
| Resumen en inglés | Interfacial esterases present great functional versatility, making them very attractive molecules for industrial applications. The conditions for extracting interfacial esterases previously detected in the sea anemone Stichodactyla helianthus and the shrimp Litopenaeus vannamei were optimised in this work. Animal homogenates were treated with Triton X-100, Tween 20 and Tween 80 detergents at two different concentrations: critical micellar concentration (CMC) and half of that concentration; 0.5 mol/L NaCl and n-butanol at 5%, 10% and 20% v/v ratios were also tested. Each procedure was compared to the control extraction method using distilled water. The best results were obtained with 20% n-butanol for recovering esterase and phospholipase activity whilst 10% n-butanol extraction was the most effective for lipase activity isolation. This solvent’s suitability for isolating interface-activated enzymes could be explained by its ability to dissociate biomolecule aggregates and cause enzyme desorption from the membranes and tissues remaining in the preparation |
| Disciplinas: | Química |
| Palabras clave: | Bioquímica, Esterasas, Extracción química, Adsorción interfacial, Lipasas, Stichodactyla helianthus, Litopenaeus vannamei |
| Keyword: | Chemistry, Biochemistry, Esterases, Chemical extraction, Interfacial adsorption, Lipases, Stichodactyla helianthus, Litopenaeus vannamei |
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