| Revue: | Mensaje bioquímico |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000320784 |
| ISSN: | 0188-137X |
| Autores: | Del Pozo Yauner, Luis2 Rodríguez Ambriz, Sandra Leticia3 Becerril, Baltazar1 |
| Instituciones: | 1Universidad Nacional Autónoma de México, Instituto de Biotecnología, Cuernavaca, Morelos. México 2Instituto Nacional de Medicina Genómica, México, Distrito Federal. México 3Instituto Politécnico Nacional, Centro de Desarrollo de Productos Bióticos, Yautepec, Morelos. México |
| Año: | 2008 |
| Periodo: | Ago |
| Volumen: | 32 |
| Paginación: | 79-94 |
| País: | México |
| Idioma: | Español |
| Tipo de documento: | Conferencia o discurso |
| Enfoque: | Experimental |
| Resumen en español | Las proteínas son esenciales para la vida debido a que ejecutan la mayoría de las funciones que le dan soporte. Para cumplir estas funciones, las proteínas deben plegarse en su correspondiente estructura nativa y conservar este estado, aun en las condiciones de estrés físico, químico y funcional que enfrentan tanto en el interior como en el exterior de la célula. Se ha demostrado que numerosas enfermedades humanas y de los animales, reunidas bajo el término de amiloidosis, están asociadas a alteraciones del plegamiento de un grupo particular de proteínas que se depositan en el espacio extracelular en forma de agregados fibrilares insolubles. Los factores y condiciones que determinan este comportamiento patológico son muy diversos, como diversas en secuencia y estructura son las proteínas implicadas. Sin embargo, los agregados fibrilares que forman, denominados amiloides, comparten numerosas propiedades biofísicas y estructurales. Este trabajo trata de los fundamentos de la agregación amiloide de las proteínas y de las características generales de esta clase de agregados. Se analizan las condiciones y factores relacionados con su formación y se describen los elementos básicos de los diferentes modelos estructurales propuestos para explicar las propiedades de las fibras amilolides |
| Resumen en inglés | Proteins are essential for life because they carry out most of the cellular functions. In order to display its structural or catalytic roles, proteins must fold to its native structural state and keep this conformation, even in the adverse physicochemical conditions that may face either inside or outside the cell. It is well known that many human and animal diseases, classified together as amyloidosis, are produced by defects in the folding of proteins. These misfolded proteins accumulate as aggregates as insoluble fibrils in the extracellular space. The conditions that determine this pathological behaviour are diverse as is the nature of proteins. However, these fibrils aggregates, also called amyloids, share many biophysical and structural properties. In this work we review the fundamentals of amyloid aggregation of proteins as well as the general properties of the amyloid state. The conditions and factors promoting the amyloid formation are also reviewed in addition to the current structural models and theories to explain the physicochemical properties of amyloid fibrils |
| Disciplinas: | Química |
| Palabras clave: | Bioquímica, Inmunología, Biotecnología, Amiloidosis, Agregados proteicos, Plegamiento proteico |
| Keyword: | Chemistry, Biochemistry, Amyloidosis, Protein aggregates, Protein folding, Immunology |
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