Ion-specific thermodynamical properties of aqueous proteins



Título del documento: Ion-specific thermodynamical properties of aqueous proteins
Revue: Anais da Academia Brasileira de Ciencias
Base de datos: PERIÓDICA
Número de sistema: 000367252
ISSN: 0001-3765
Autores: 1
2
3
1
Instituciones: 1Universidade Federal do Rio de Janeiro, Escola de Quimica, Rio de Janeiro. Brasil
2Universidade Federal do Rio de Janeiro, Programa de Engenharia Quimica, Rio de Janeiro. Brasil
3University of Regensburg, Institute of Physical and Theoretical Chemistry, Regensburg. Alemania
4Linkoping University, Division of theory and Modeling, Linkoping, Ostergotland. Suecia
Año:
Periodo: Mar
Volumen: 82
Número: 1
Paginación: 109-126
País: Brasil
Idioma: Inglés
Tipo de documento: Artículo
Enfoque: Experimental
Resumen en inglés Ion-specific interactions between two colloidal particles are calculated using a modified Poisson-Boltzmann (PB)equationandMonteCarlo(MC)simulations. PBequationspresentgoodresultsofionicconcentration profiles around a macroion, especially for salt solutions containing monovalent ions. These equations include not only electrostatic interactions, but also dispersion potentials originated from polarizabilities of ions and proteins. This enables us to predict ion-specific properties of colloidal systems. We compared results obtained from the modified PB equation with those from MC simulations and integral equations. Phase diagrams and osmotic second virial coefficients are also presented for different salt solutions at different pH and ionic strengths, in agreement with the experimental results observed Hofmeister effects. In order to include the water structure and hydration effect, we have used an effective interaction obtained from molecular dynamics of each ion and a hydrophobic surface combined with PB equation. The method has been proved to be efficient and suitable for describing phenomena where the water structure close to the interface plays an essential role. Important thermodynamic properties related to protein aggregation, essential in biotechnology and pharmaceutical industries, can be obtained from the method shown here
Resumen en portugués Interações íon-específicas (dependentes do tipo de íon presente em solução) entre duas partículas coloidais são calculadas usando a equação de Poisson-Boltzmann (PB) modificada e simulações de Monte Carlo (MC). As equações de PB apresentam bons resultados de perfis de concentração nas proximidades de um macro-íon, principalmente para soluções salinas contendo íons monovalentes. Estas equações incluem não só interações eletrostáticas, mas também potenciais de dispersão, que têm origem nas polarizabilidades de íons e proteínas, permitindo a predição de propriedades íon-específicas de sistemas coloidais. Os resultados obtidos a partir da equação de PB modificada são comparados com outros obtidos por simulação de MC e por equações integrais. Diagramas de fase e o segundo coeficiente de virial são obtidos para diferentes sais e diferentes valores de pH e força iônica, em concordância com efeitos de Hofmeister observados experimentalmente. Interações efetivas obtidas por dinâmica molecular entre cada íon e uma superfície hidrofóbica foram incluídas na equação de PB, a fim de considerar a estrutura da água e efeitos de hidratação. O método mostrou-se eficiente e adequado para descrever fenômenos onde a estrutura da água nas proximidades da interface desempenha papel essencial. Propriedades termodinâmicas importantes, relacionadas com a agregação de proteínas, essenciais em biotecnologia e indústrias farmacêuticas, podem ser obtidas pelo método aqui apresentado
Disciplinas: Física y astronomía,
Química
Palabras clave: Termodinámica y física estadística,
Bioquímica,
Fisicoquímica y química teórica,
Estabilidad coloidal,
Serie Hofmeister,
Potencial de fuerza media,
Proteínas
Keyword: Physics and astronomy,
Chemistry,
Thermodynamics and statistical physics,
Biochemistry,
Physical and theoretical chemistry,
Colloidal stability,
Hofmeister series,
Potential of mean force,
Proteins
Texte intégral: Texto completo (Ver PDF)