| Journal: | Revista de la Sociedad Química de México |
| Database: | PERIÓDICA |
| System number: | 000200021 |
| ISSN: | 0583-7693 |
| Authors: | Salazar Campos, M. Zayil1 Chavelas Adame, Eneas García Hernández, Enrique Arreguín Espinosa, Roberto |
| Institutions: | 1Universidad Nacional Autónoma de México, Instituto de Química, México, Distrito Federal. México |
| Year: | 2002 |
| Season: | Jul-Sep |
| Volumen: | 46 |
| Number: | 3 |
| Pages: | 212-215 |
| Country: | México |
| Language: | Inglés |
| Document type: | Artículo |
| Approach: | Descriptivo |
| Spanish abstract | En este trabajo se reporta el estudio de las proteínas básicas nucleares del esperma del molusco bivalvo Crassostrea virginica. Este es el primer estudio en su tipo reportado para esta especie, la cual tiene una amplia distribución geográfica y es de gran interés comercial. De acuerdo al comportamiento electroforético de las proteínas totales obtenidas, se determinó que este organismo posee la composición característica del grupo O. Después de una extracción con ácido perclórico y una separación con HPLC se logró aislar una proteína histona del tipo H1-2. El análisis del espectro de dicroísmo circular de esta proteína revela la ausencia de elementos regulares de estructura secundaria. Posteriormente, esta proteína se sometió a una perturbación térmica sin presentar un cambio abrupto en la señal de dicroísmo circular durante el barrido de temperatura; sin embargo, se observó una disminución de la actividad óptica. De acuerdo a lo anterior, a temperatura ambiente H1-2 posee una estructura intermedia que conserva remanentes de su estructura secundaria, y transita a un estado de mayor desplegamiento conforme la temperatura es incrementada |
| English abstract | We report a study on the basic proteins from sperm nucleus of the bivalve mollusk Crassostrea virginica. This is the first study in its type reported for this specie of wide distribution and high commercial interest. The electrophoretic behavior of total basic proteins was obtained, revealing the characteristic composition of O-group. Using perchloric acid extraction followed by reverse-phase high performance liquid chromatography, a germinal histone H1-2 protein was isolated. An analysis of the circular dichroism spectrum of this protein revealed the lack of regular elements of secondary structure. The H1-2 protein was subjected to a progressive thermal perturbation, observing no abrupt CD-signal change in the scanned temperature range; in contrast, a continuous and significant diminution of optical activity was observed. Overall, these observations indicate that at room temperature the germinal histone is a non-compact intermediate that preserves some secondary structure, and which transits to a more unfolded state upon temperature increase |
| Disciplines: | Biología, Química |
| Keyword: | Moluscos, Bioquímica, Química analítica, Crassostrea virginica, Espermatozoides, Proteínas, Composición, Purificación, Dicroísmo circular |
| Keyword: | Biology, Chemistry, Molluscs, Analytical chemistry, Biochemistry, Crassostrea virginica, Spermatozoa, Proteins, Composition, Purification, Circular dichroism |
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