| Journal: | Journal of the Mexican Chemical Society |
| Database: | PERIÓDICA |
| System number: | 000367656 |
| ISSN: | 1665-9686 |
| Authors: | Güémez Toro, Rodrigo1 Mújica Jiménez, Carlos1 Muñoz Clares, Rosario A1 |
| Institutions: | 1Universidad Nacional Autónoma de México, Facultad de Química, México, Distrito Federal. México |
| Year: | 2012 |
| Season: | Ene-Mar |
| Volumen: | 56 |
| Number: | 1 |
| Pages: | 58-66 |
| Country: | México |
| Language: | Inglés |
| Document type: | Artículo |
| Approach: | Experimental, aplicado |
| Spanish abstract | En este trabajo, investigamos la compleja regulación alostérica de la formas no fosforiladas de las isoenzimas fotosintéticas de la fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEPC–C4) de hojas de amaranto (AhPEPC–C4) y de maíz (ZmPEPC–C4). Estudios previos mostraron que glicina (Gly) sólo activa a las isoenzimas PEPC–C4 de plantas monocotiledóneas, como el maíz, y no a las de plantas dicotiledóneas, como el amaranto. Nuestros estudios de velocidad inicial confirman estos resultados, a pesar de que la AhPEPC–C4 une a Gly mejor que la ZmPEPC–C4. La falta de activación por Gly en la AhPEPC–C4 se compensa principalmente por su mayor afinidad por el sustrato fosfoenolpiruvato y su menor afinidad por el inhibidor malato. dambién exploramos las bases estructurales de las diferencias en la activación por Gly haciendo alineamientos múltiples de las secuencias conocidas de PEPC–C4 de plantas mono y dicotiledóneas, así como modelando, tanto en la AhPEPC–C4 como en la ZmPEPC–C4, el asa propuesta como el sitio de unión de Gly, que no se observó en la estructura cristalográfica de la enzima de maíz debido a su alta flexibilidad. Los modelos sugieren que residuos conservados de lisina y aspártico son importantes para la unión del activador, y que un residuo cercano no conservado puede ser responsable de diferencias entre las enzimas de amaranto y de maíz en la conformación de este asa, lo que daría cuenta de la menor afinidad por Gly de la enzima de maíz así como de su mayor grado de activación |
| English abstract | In the present study, we have investigated the complex allosteric regulation of the non–phosphorylated forms of the photosynthetic phosphoenolpyruvate carboxylase isoenzymes (PEPC–C4) from amaranth (AhPEPC–C4) and maize (ZmPEPC–C4) leaves. Previous studies showed that glycine (Gly) only activates PEPC–C4 from mono–cot plants, as maize, but not from dicot plants, as amaranth. Our initial velocity data confirm this, in spite that AhPEPC–C4 binds Gly with much higher affinity than ZmPEPC–C4. In AhPEPC–C4, the lack of Gly activation is overcome mainly by its higher affinity for the substrate phosphoenolpyruvate and its lower affinity for the inhibitor malate compared with ZmPEPC–C4. We have also explored the structural determinants of the differences in Gly activation by performing multiple alignments between the known monocot and dicot PEPC–C4 sequences and by modeling, in both the AhPEPC–C4 and ZmPEPC–C4 isoenzymes, the three–dimensional structure of the loop proposed as the Gly binding site, which was not observed in the crystal structure of the maize enzyme due to its high flexibility. The models suggest that conserved lysyl and aspartyl residues are important for binding to the activator molecule, and that a nearby non–conserved residue may be responsible for differences between the amaranth and maize enzymes in the loop conformation, which would account for the poorer affinity for Gly of the maize enzyme as well as for its higher degree of activation |
| Disciplines: | Química, Biología |
| Keyword: | Bioquímica, Fisiología vegetal, Regulación alostérica, Plantas C4, Fosfoenolpiruvato carboxilasa, Zea mays, Amaranthus hypochondriacus |
| Keyword: | Chemistry, Biology, Biochemistry, Plant physiology, Allosteric regulation, C4 plants, Phosphoenolpyruvate carboxylase, Zea mays, Amaranthus hypochondriacus |
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