| Journal: | Biotecnia |
| Database: | PERIÓDICA |
| System number: | 000454328 |
| ISSN: | 1665-1456 |
| Authors: | Tovar Jiménez, Xochitl1 Téllez Jurado, Alejandro1 Gómez Aldapa, Carlos Alberto2 Mercado Flores, Yuridia1 Arana Cuenca, Ainhoa1 |
| Institutions: | 1Universidad Politécnica de Pachuca, Zempoala, Hidalgo. México 2Universidad Autónoma del Estado de Hidalgo, Area Académica de Química, Mineral de la Reforma, Hidalgo. México |
| Year: | 2021 |
| Volumen: | 23 |
| Number: | 1 |
| Pages: | 161-169 |
| Country: | México |
| Language: | Inglés |
| Document type: | Artículo |
| Approach: | Experimental, analítico |
| Spanish abstract | El lactosuero es considerado un subproducto contaminante de la industria quesera, sin embargo, cuenta con importantes propiedades nutrimentales que pueden ser aprovechadas. Estudios indican que la hidrólisis enzimática de sus proteínas permite liberar péptidos bioactivos. En este estudio, se realizó la hidrólisis del concentrado proteico del lactosuero (WCP) por acción de la aspartil proteasa purificada de Sporisorium reilianum (Eap1), con las enzimas comerciales quimotripsina (C), tripsina (T) y de su combinación enzimática, con la finalidad de determinar que enzima permite liberar péptidos con mejor actividad antioxidante y antihipertensiva. Los resultados indicaron que la Eap1 libera péptidos con mejor actividad (1467.30 mM AAEAA/100g WCP; 835.20 mM FeSO4/100g WCP; 83.36 % inhibición ACE) en comparación con las enzimas individuales (Q: 1164.60 mM AAEAA/100g WCP; 305.35 mM FeSO4/100g WCP; 92.35 % inhibición ACE y T: 354.87 mM AAEAA/100g WCP; 205.82 mM FeSO4/100g WCP; 83.8 % inhibición ACE) y sus combinaciones (Eap1-C: 1050.23 mM AAEAA/100g WCP; 399.09 mM FeSO4/100g WCP; 85.58 % inhibición ACE, Eap1-T: 882.5 mM AAEAA/100g WCP; 220.63 mM FeSO4/100g WCP; 85.40 % inhibición ACE, C-T: 994.67 mM AAEAA/100g WCP; 310.43 mM FeSO4/100g WCP; 61.27 % inhibición ACE y C-Eap1-T: 93.23 mM AAEAA/100g WCP; 23.3 mM FeSO4/100g WCP; 38.35 % inhibición ACE) |
| English abstract | Whey is a polluting by-product of cheese processing. However, it has valuable nutritional properties that can be exploited for diverse applications. Research has shown how whey proteins enzymatic hydrolysis releases bioactive peptides. In the present study, the whey protein concentrate (WCP) hydrolysis was performed using purified Sporisorium reilianum aspartyl protease (Eap1), with commercial enzymes chymotrypsin (C) and trypsin (T), as well as different enzymatic combinations in order to determine which enzyme or combination allowed for the release of peptides presenting the highest antioxidant and antihypertensive activity levels. Our results indicated that hydrolysis with Eap1 releases the best-performing peptides (1467.30 mM AAEAA/100g WCP; 835.20 mM FeSO4 /100g WCP and 83.36 % ACE inhibition) in comparison with individual enzymes (Q: 1164.60 mM AAEAA/100g WCP; 305.35 mM FeSO4/100g WCP; 92.35 % ACE inhibition and T: 354.87 mM AAEAA/100g WCP; 205.82 mM FeSO4/100g WCP; 83.8 % ACE inhibition) and their combinations (Eap1-C: 1050.23 mM AAEAA/100g WCP; 399.09 mM FeSO4/100g WCP; 85.58 % ACE inhibition, Eap1-T: 882.5 mM AAEAA/100g WCP; 220.63 mM FeSO4/100g WCP; 85.40 % ACE inhibition, C-T: 994.67 mM AAEAA/100g WCP; 310.43 mM FeSO4/100g WCP; 61.27 % ACE inhibition and C-Eap1-T: 93.23 mM AAEAA/100g WCP; 23.3 mM FeSO4/100g WCP; 38.35 % ACE inhibition) |
| Disciplines: | Química, Medicina veterinaria y zootecnia |
| Keyword: | Química de alimentos, Bovinos, Péptidos antioxidantes, Péptidos antihipertensivos, Proteínas, Suero de leche, Sporisorium reilianum, Aspartil proteasas, Enzimas |
| Keyword: | Food chemistry, Bovines, Antioxidant peptides, Antihypertensive peptides, Proteins, Milk whey, Sporisorium reilianum, Aspartyl proteases, Enzymes |
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