| Journal: | Anais da Academia Brasileira de Ciencias |
| Database: | PERIÓDICA |
| System number: | 000399458 |
| ISSN: | 0001-3765 |
| Authors: | Fauth, Edson V.F1 Cilli, Eduardo M2 Ligabue-Braun, Rodrigo1 Verli, Hugo1 |
| Institutions: | 1Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Centro de Biotecnologia, Porto Alegre, Rio Grande do Sul. Brasil 2Universidade Estadual Paulista "Julio de Mesquita Filho", Instituto de Quimica, Araraquara, Sao Paulo. Brasil |
| Year: | 2014 |
| Season: | Dic |
| Volumen: | 86 |
| Number: | 4 |
| Pages: | 1949-1962 |
| Country: | Brasil |
| Language: | Inglés |
| Document type: | Artículo |
| Approach: | Analítico, descriptivo |
| English abstract | Actinoporins are a family of pore-forming proteins with hemolytic activity. The structural basis for such activity appears to depend on their correct folding. Such folding encompasses a phosphocholine binding site, a tryptophan-rich region and the activity-related N-terminus segment. Additionally, different solution conditions are known to be able to influence the pore formation by actinoporins, as for Sticholysin II (StnII) and Equinatoxin II (EqtxII). In this context, the current work intends to characterize the influence of distinct solution conditions in the conformational behavior of these proteins through molecular dynamics (MD) simulations. The obtained data offer structural insights into actinoporins dynamics in solution, characterizing its conformational behavior at the atomic level, in accordance with previous experimental data on StnII and EqtxII hemolytic activities |
| Portuguese abstract | Actinoporinas constituem uma família de proteínas formadoras de poros com atividade hemolítica. A base estrutural para tal atividade parece depender do seu enovelamento correto, especialmente em torno de algumas regiões funcionais, incluindo um sítio de ligação a fosfocolina, uma região rica em resíduos de triptofano e o amino-terminal. Adicionalmente, diferentes condições de solvatação são reconhecidamente capazes de influenciar a formação de poros por actinoporinas, como observado para Sticolisina II (StnII) e Equinatoxina (EqtxII). Neste contexto, o presente trabalho visa caracterizar a influência de diferentes soluções no comportamento conformacional dessas proteínas, por meio de simulações de dinâmica molecular. Os dados obtidos fornecem insights estruturais sobre a dinâmica das actinoporinas em solução, caracterizando seu comportamento conformacional em nível atômico, de acordo com dados experimentais previamente obtidos para as atividades hemolíticas de StnII e EqtxII |
| Disciplines: | Biología, Química |
| Keyword: | Bioquímica, Actinoporinas, Dinámica molecular, Actividad hemolitica, Sticholisina, Equinatoxina |
| Keyword: | Biology, Chemistry, Biochemistry, Actinoporins, Molecular dynamics, Hemolytic activity, Sticholysin, Equinatoxin |
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