| Revista: | Revista mexicana de ingeniería química |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000455541 |
| ISSN: | 1665-2738 |
| Autores: | Aranda, J. S1 Salgado, E1 |
| Instituciones: | 1Instituto Politécnico Nacional, Unidad Profesional Interdisciplinaria de Biotecnología, Ciudad de México. México |
| Año: | 2008 |
| Volumen: | 7 |
| Número: | 1 |
| Paginación: | 21-27 |
| País: | México |
| Idioma: | Español |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Prospectivo |
| Resumen en español | Las enzimas alostéricas regulan la velocidad de la reacción que catalizan en función de la concentración de un inhibidor que modifica su actividad enzimática, generando una curva de saturación sigmoidal característica. Las enzimas alostéricas son complejos enzimáticos generalmente constituidos de una subunidad catalítica y una fracción regulativa, y la actividad catalítica del complejo se establece por la cooperación entre esas subunidades enzimáticas. La simulación realista de fenómenos biocatalíticos alostéricos depende de la modelación del comportamiento cinético de la enzima. La cinética enzimática basada en la forma cooperativa del complejo alostérico puede modelarse utilizando interacciones entre agentes. La modelación con agentes permite la representación de curvas de saturación sigmoidales, sin requerir los valores numéricos de parámetros cinéticos necesarios en otros modelos cinéticos. Datos experimentales del complejo enzimático aspartato transcarbamilasa de Escherichia coli son comparados con resultados teóricos de diferentes modelos para sistemas enzimáticos alostéricos. Los resultados de la modelación de cinética enzimática basada en agentes muestran una correlación adecuada con curvas de saturación experimentales |
| Resumen en inglés | Allosteric enzymes control reaction rates in biochemical reactions. The catalytic activity of allosteric enzymes depends on the concentration of a certain regulating compound. A simgoidal saturation curve is a characteristic of the enzymes that exert allosteric control of reaction rates. These enzymes are rather large enzymatic complexes usually composed of at least one catalytic subunit and a regulatory fraction, and the complex catalytic activity is given by the cooperative interactions between those enzymatic subunits. Realistic simulation of biocatalytic allosteric phenomena requires an appropiate modelling of the enzyme kinetic behavior. Modelling enzymes with cooperative kinetics can be achieved by defining interacting agents. Agent-based modelling allows an accurate representation of sigmoidal saturation curves, without the kinetic parameters that are needed in other kinetic models. Experimental data from Escherichia coli aspartate transcarbamylase are compared to theoretical results from different models for allosteric systems. Results from agent-based modelling show a good agreement with experimental saturation curves |
| Disciplinas: | Química |
| Palabras clave: | Catálisis enzimática, Enzimas alostéricas, Modelación matemática |
| Keyword: | Allosteric enzymes, Enzymatic catalysis, Mathematical modelling |
| Texto completo: | rmiq.org/iqfvp/Pdfs/Vol 7 no 1/RMIQ_Vol7No1_3.pdf |
