| Revista: | Revista mexicana de ingeniería química |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000378180 |
| ISSN: | 1665-2738 |
| Autores: | Cavalitto, S.F1 Hours, R.A1 Mignone, C.F1 |
| Instituciones: | 1Universidad Nacional de La Plata, Centro de Investigacion y Desarrollo en Fermetación Industrial, La Plata, Buenos Aires. Argentina |
| Año: | 2014 |
| Periodo: | Abr |
| Volumen: | 13 |
| Número: | 1 |
| Paginación: | 75-81 |
| País: | México |
| Idioma: | Inglés |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Experimental, aplicado |
| Resumen en español | La hidrólisis de ácido poligalacturónico (1.8 g.L−1 en buffer acetato de sodio pH 5) con una solución 1.25 mg.L−1 de un preparado comercial (Pectinase SE, Shikibo Ltd., Japan) de protopectinasa SE (PPasa-SE) por 80 minutos produce un poder reductor equivalente a ≈ 400 mg.L−1 de ácido galacturónico monohidrato, lo que representa un grado de polimerización de aproximadamente 4. La estabilidad térmica de la enzima resulta ser proporcional a la concentración de la misma. Una solución conteniendo 12.5 mg.L−1 de pectinasas SE en 20 mM de buffer acetato de sodio pH 5 pierde el 80 % de la actividad al ser agitada en vortex por un período de 80 s a temperatura ambiente. La preincubación de la enzima (37°C, 30 min) con Ca2+, Mg2+, Co2+ Cu2+, Fe2+, Zn2+ and Mn2+ (0.1, 1.0 and 10.0 mM) no afecta su actividad a excepción del Cu2+ (10 mM). El Ca2+ (2.5 mM) and Mg2+ (2.5 mM) en la mezcla de reacción causan inhibición y activación de la enzima respectivamente. La inhibición causada por el Ca2+ es parcialmente revertida por el Mg2+. La enzima no es inhibida por producto. Los valores de Km y Vmax para PGA fueron determinados, resultando en 0.198 ± 0.013 g.L−1 y 0.0509 ± 0.0032 µmol.mL−1.min−1 respectivamente. Este valor de Km es uno de los más bajos reportados para PGasas microbianas de diferentes orígenes |
| Resumen en inglés | Hydrolysis of polygalacturonic acid (1.8 g.L−1 ) with 1.25 mg.L−1 of a commercial preparation (Pectinase SE from Shikibo Ltd., Japan) containing protopectinase SE (PPase-SE) activity for 80 min released a reducing power equivalent to ≈ 400 mg.L−1 of galacturonic acid monohydrate, yielding oligogalacturonates with an average polymerization degree of around 4. Thermostability of PPase-SE was positively affected by enzyme concentration. Enzyme activity of a solution containing 12.5 mg.L−1 of Pectinase SE in 20 mM sodium acetate buffer, pH 5.0, quickly dropped to less than 20 % after 80 s of vortexing. Enzyme pre-incubation (37°C, 30 min) with Ca2+, Mg2+, Co2+, Cu2+, Fe2+, Zn2+ and Mn2+ (0.1, 1.0 and 10.0 mM) did not affect the activity except in the case of Cu2+ (10 mM). Ca2+ (2.5 mM) and Mg2+ (2.5 mM) in the reaction mixture caused inhibition and activation, respectively. Ca2+ inhibition was partially reverted by Mg2+. The enzyme is not inhibited by products. Km and Vmax value for PGA was determined to be 0.198 ± 0.013 g.L−1 and 0.0509 ± 0.0032 µmol.mL−1.min−1 respectively. This Km value is one of the lowest reported for microbial PGases from different origins |
| Disciplinas: | Química |
| Palabras clave: | Bioquímica, Endo-poligalacturonasa, Caracterización cinética, Pectina, Geotrichum klebahnii |
| Keyword: | Chemistry, Biochemistry, Endo-polygalacturonase, Kinetic characterization, Pectin, Geotrichum klebahnii |
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