| Revista: | Revista de la Sociedad Química de México |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000233697 |
| ISSN: | 0583-7693 |
| Autors: | Chavelas, Eneas A1 Beltrán, Andrea P Pérez Hernández, Gerardo García Hernández, Enrique |
| Institucions: | 1Universidad Nacional Autónoma de México, Instituto de Química, México, Distrito Federal. México |
| Any: | 2004 |
| Període: | Oct-Dic |
| Volum: | 48 |
| Número: | 4 |
| Paginació: | 279-282 |
| País: | México |
| Idioma: | Inglés |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Descriptivo |
| Resumen en español | Presentamos un estudio del proceso de desplegamiento de la aglutinina de germen de trigo, un miembro prominente de la superfamilia de lectinas unidoras de quitina. Experimentos de dicroísmo circular (DC) evidenciaron que el desplegamiento fue completamente reversible bajo condiciones ácidas, indicando que el proceso estuvo bajo control termodinámico. Los perfiles térmicos de DC resultaron independientes de la concentración de proteína, sugiriendo un carácter unimolecular para la reacción. Esta propiedad fue confirmada mediante experimentos de dispersión dinámica de luz, los cuales revelaron que la lectina se encontraba como monómero bajo las condiciones estudiadas En la literatura siempre se ha descrito a la aglutinina de germen de trigo como un homodímero. Éste es el primer estudio que evidencia que la aglutinina de germen de trigo es un oligómero no obligado, el cual puede disociarse en monómeros con estructura tipo nativa en condiciones ácidas |
| Resumen en inglés | We present a study of the thermal unfolding process of wheat germ agglutinin, a prominent member of the chitin-binding lectin superfamily. As evidenced by circular dichroism (CD) measurements, the unfolding was fully reversible at acidic conditions, indicating that the process was under thermodynamic control. Thermal CD profiles appeared to be independent on protein concentration, suggesting an unimolecular character for the reaction. This property was confirmed by dynamic light scattering experiments, which revealed that the lectin was monomeric under the conditions studied. In literature, wheat germ agglutinin always has been referred to as a homodimer. This is the first time that the agglutinin is revealed as a non-obligate homodimer that dissociates into compact native-like monomer under acidic conditions |
| Disciplines | Química |
| Paraules clau: | Química orgánica, Lectina, Dicroísmo circular, Dispersión de luz |
| Keyword: | Chemistry, Organic chemistry, Lectin, Circular dichroism, Light scattering |
| Text complet: | Texto completo (Ver PDF) |
