| Revista: | Biotecnia |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000439245 |
| ISSN: | 1665-1456 |
| Autors: | Martinez Gonzalez, Alejandra Isabel1 Díaz Sánchez, Ángel Gabriel1 Rosa, Laura Alejandra de la1 Bustos Jaimes, Ismael2 Vazquez Flores, Alma A1 Alvarez Parrilla, Emilio1 |
| Institucions: | 1Universidad Autónoma de Ciudad Juárez, Instituto de Ciencias Biomédicas, Ciudad Juárez, Chihuahua. México 2Universidad Nacional Autónoma de México, Facultad de Medicina, Ciudad de México. México |
| Any: | 2020 |
| Volum: | 22 |
| Número: | 2 |
| País: | México |
| Idioma: | Español |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Experimental, analítico |
| Resumen en español | Lipasa pancreática es una enzima clave en el metabolismo de lípidos. Los flavonoides son compuestos bioactivos de gran relevancia debido a sus interacciones con enzimas digestivas. Se evaluó la actividad de lipasa pancreática en presencia de flavonoides. Mediante espectroscopía UV Visible se determinó que el mejor inhibidor fue quercetina, seguido de rutina > luteolina > catequina > hesperetina, con valores de IC50 de 10.30, 13.50, 14.70, 28.50 y 30.50 µM, respectivamente. Todos los flavonoides mostraron una inhibición mixta, excepto catequina que mostró una inhibición acompetitiva. La capacidad inhibitoria de los flavonoides se relacionó con propiedades estructurales compartidas entre los distintos flavonoides, como la hidroxilación en las posiciones C5, C7 (anillo A), C2’ y C3’ (anillo B), y el doble enlace entre C2 y C3 (anillo C). Los resultados de inhibición coincidieron con el análisis de la fluorescencia extrínseca. Los estudios de docking molecular indicaron que la interacción entre lipasa pancreática y los flavonoides fue principalmente mediante interacciones hidrofóbicas (pi-stacking). Las interacciones de todos los flavonoides, excepto rutina, se dieron en el mismo sitio (subsitio 1) de la enzima. La insaturación entre C2 y C3 fue determinante para el acomodo de los flavonoides con la enzima, principalmente por interacciones de pi-stacking |
| Resumen en inglés | Pancreatic lipase is a key enzyme in lipid metabolism. Flavonoids are bioactive compounds obtained from vegetables with big relevance, due to their intrinsic interaction with digestive enzymes. Pancreatic lipase activity was evaluated in the presence of flavonoids, through UV-Vis spectroscopy. All tested flavonoids showed a mixed-type inhibition, except catechin, which showed a uncompetitive inhibition. The best inhibitor was quercetin followed by rutin > luteolin > catechin > hesperetin, with IC50 values of 10.30, 13.50, 14.70, 28.50 and 30.50 µM, respectively. The flavonoids inhibitory capacity was related to structural properties shared between the different flavonoids, such as the hydroxylation at C5, C7 (ring A), C2’ and C3’ (ring B), and the double bond between C2 and C3 (ring C). The inhibition results are in agreement with the extrinsic fluorescence analysis. Molecular docking studies indicated that the interaction between pancreatic lipase and flavonoids was mainly through hydrophobic interactions (pi-stacking). The interactions of all flavonoids, except rutin, occurred at the same enzyme site (subsite 1). Instauration between C2 and C3 was decisive for the arrangement of flavonoids with the enzyme, mainly due to pi-stacking interactions |
| Disciplines | Química |
| Paraules clau: | Bioquímica, Lipasa pancreática, Flavonoides, Biología molecular |
| Keyword: | Biochemistry, Pancreatic lipase, Flavonoids, Molecular biology |
| Text complet: | https://biblat.unam.mx/hevila/Biotecnia/2020/vol22/no2/6.pdf Texto completo (Ver HTML) Texto completo (Ver PDF) |
