| Revista: | Arquivos brasileiros de endocrinologia e metabologia |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000316744 |
| ISSN: | 0004-2730 |
| Autores: | Cardoso, Luciene C1 Figueiredo, Marcia D.L2 Domingos, Manoel G Vaisman, Mario Carvalho, Denise P |
| Instituciones: | 1Universidade Federal do Rio de Janeiro, Instituto de Biofisica Carlos Chagas Filho, Rio de Janeiro. Brasil 2Universidade Federal do Rio de Janeiro, Hospital Universitario Clementino Fraga Filho, Rio de Janeiro. Brasil |
| Año: | 2000 |
| Periodo: | Ago |
| Volumen: | 44 |
| Número: | 4 |
| Paginación: | 352-357 |
| País: | Brasil |
| Idioma: | Portugués |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Experimental, aplicado |
| Resumen en inglés | In the present study we evaluated the enzyme responsible for hydrogen peroxide (H2O2) generation in porcine and human thyroid glands. First, we analyzed the biochemical properties of the hydrogen peroxide generating enzyme (NADPH-oxidase), localized in the apical membrane of porcine thyroid cells. Our results showed that the H2O2 generating activity in porcine thyroids occurs mainly in the apical membrane fraction (P 3.000g). In the porcine P 3.000g, thyroid NADPH-oxidase was partially calcium-dependent; however, in a purified porcine thyroid membrane fraction the enzyme is completely calcium-dependent, as previously determined. These data agree with those already reported for the porcine enzyme. In humans, H2O2 generation occurred both in the microsomal (P 100.000g) and in the apical membrane fractions (P 3.000g). Our data reveal that NADPH-oxidase seems to be as active in human thyroid glands as in porcine thyroids; both are activated by phosphate and calcium in high concentrations. Furthermore, the human NADPH-oxidase is completely calcium-dependent and requires flavine adenine dinucleotide (FAD) in the reaction mixture, suggesting the human NADPH-oxidase to be a flavoenzyme, as the porcine protein |
| Resumen en portugués | No presente estudo avaliamos a atividade geradora de peróxido de hidrogênio (H2O2) em frações particuladas de tireóides suínas e humanas. Inicialmente, analisamos as propriedades bioquímicas da NADPH-oxidase - enzima geradora de H2O2 - localizada na membrana apical da célula tireóidea suína. Nossos resultados demonstram que a atividade geradora de H2O2 na tireóide suína ocorre, principalmente, na fração de membrana apical tireóidea (P 3.000g). Entretanto, no P 3.000g a enzima NADPH-oxidase é apenas parcialmente cálcio-dependente, ao contrário do que acontece em frações purificadas de membrana tireóidea suína, nas quais a enzima é completamente dependente de cálcio, conforme estudos anteriores. Nossos resultados confirmam os previartiente descritos para a NADPH-oxidase tireóidea suína. Em tecidos tireóideos humanos, a geração de H2O2 ocorreu, tanto na fração microsomal (P 100.000g) quanto na fração de membrana apical (P 3.000g). Nossos dados revelam ainda que a NADPH-oxidase humana é completamente cálcio-dependente, ativada por altas concentrações de fosfato e parece ser tão ativa na glândula humana quanto na suína. Além disto, a enzima humana é dependente de adenina-flavina-dinucleotídeo (FAD) no meio de reação, ou seja, parece ser uma flavoproteína, assim como a proteína suína |
| Disciplinas: | Medicina, Química |
| Palabras clave: | Endocrinología, Bioquímica, Tiroides, Actividad enzimática, Peróxido de hidrógeno |
| Keyword: | Medicine, Chemistry, Endocrinology, Biochemistry, Thyroid gland, Enzymatic activity, Hydrogen peroxide |
| Texto completo: | Texto completo (Ver HTML) |
