| Revista: | Acta scientiarum. Technology |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000377190 |
| ISSN: | 1806-2563 |
| Autores: | Santos, Rafaela Cristiane Andrade1 Araujo, Kyzzes Barreto de1 Zubiolo, Claudia1 Soares, Cleide Mara Faria2 Lima, Alvaro Silva2 Santana, Luciana Cristina Lins de Aquino1 |
| Instituciones: | 1Universidade Federal de Sergipe, Programa de Pos-Graduacao em Ciencia e Tecnologia de Alimentos, Sao Cristovao, Sergipe. Brasil 2Instituto de Tecnologia e Pesquisa, Aracaju, Sergipe. Brasil |
| Año: | 2014 |
| Periodo: | Abr-Jun |
| Volumen: | 36 |
| Número: | 2 |
| Paginación: | 193-201 |
| País: | Brasil |
| Idioma: | Inglés |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Experimental, aplicado |
| Resumen en inglés | Immobilization potential of lipase from Aspergillus niger on sol-gel matrix was evaluated by physical adsorption and covalent binding and the biochemical characterization of free and immobilized enzyme was performed. Lipase was produced by solid state fermentation of pumpkin seed flour with 30% moisture, at 30°C for 120h. The enzyme was pre-purified with ammonium sulfate and immobilized in the sol-gel matrix by covalent attachment and physical adsorption. A higher yield of immobilization (81.88%) was obtained in the latter. The free enzyme presented higher hydrolytic activity with pH 4.0, at 37°C; moreover, it was more stable with pH between 6.0 and 7.0, at 35°C. The immobilized lipase showed maximum hydrolytic activity with pH 11.0, at 50°C; it was more stable with pH 11.0, at 37°C. Parameters Km and Vmax were best determined by Hanes-Woolf linearization |
| Resumen en portugués | O objetivo deste trabalho foi avaliar o potencial de imobilização da lipase de Aspergillus niger em sílica por adsorção física e ligação covalente, e realizar a caracterização bioquímica da mesma na forma livre e imobilizada. A lipase foi produzida por fermentação em estado sólido da farinha de sementes de abóbora, contendo 30% de umidade, à temperatura de 30°C em 120h. A seguir, a enzima foi pré-purificada com sulfato de amônio e imobilizada em matriz sol-gel por ligação covalente e adsorção física, obtendo-se nesta última maior rendimento de imobilização (81,88%). A enzima livre apresentou maior atividade hidrolítica em pH 4,0 a 37°C, sendo mais estável em valores de pH entre 6,0 e 7,0 e temperatura de 35°C. A lipase imobilizada por adsorção física apresentou máxima atividade hidrolítica em pH 11,0 e temperatura de 50°C sendo mais estável em pH 11,0 e temperatura de 37°C. Os parâmetros Km e Vmáx foram melhor determinados pela linearização de Hanes-Woolf |
| Disciplinas: | Química |
| Palabras clave: | Bioquímica, Biotecnología, Residuos agroindustriales, Enzimas inmovilizadas, Lipasas, Semillas, Calabaza |
| Keyword: | Chemistry, Biochemistry, Biotechnology, Agroindustrial wastes, Immobilized enzymes, Lipases, Seeds, Pumpkin |
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