| Revista: | Universitas scientiarum |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000318352 |
| ISSN: | 0122-7483 |
| Autors: | Fiorentino, S1 Barreto, A Asea, A2 |
| Institucions: | 1Pontificia Universidad Javeriana, Facultad de Ciencias, Bogotá. Colombia 2Texas A&M University, System Health Science Center College of Medicine, College Station, Texas. Estados Unidos de América |
| Any: | 2007 |
| Període: | Jul-Dic |
| Volum: | 12 |
| Número: | 2 |
| Paginació: | 5-22 |
| País: | Colombia |
| Idioma: | Español |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Experimental, aplicado |
| Resumen en español | Las proteínas de choque térmico (HSPs), particularmente la proteína inducible Hsp72, tienen un papel importante en el favorecimiento de una respuesta antitumoral, transportando péptidos inmunogénicos o actuando como inmunoestimulantes, induciendo la activación y maduración de células dendríticas (DC). La función básica de estas proteínas, como chaperonas moleculares dependientes de ATP, incrementa la sobrevivencia celular bajo cualquier tipo de estrés. La función chaperona es natural para la estructura de las proteínas de la familia Hsp70, las cuales tienen un dominio C-terminal que une proteínas no-plegadas y péptidos y adicionalmente tiene un N-terminal con atividad ATPasa que controla la apertura y cierre del surco de unión al péptido. Su papel inmunoestimulante podría antagonizar con su actividad protectora contra la muerte celular inducida por estrés o agentes citotóxicos. La Hsp70 inducible está implicada en llevar a cabo estas dos funciones, los cuales son el propósito de esta revisión. Además, es posible que otros miembros de la familia Hsp70 estén implicados, pero en diferentes formas: induciendo respuesta inmune o como promotores del crecimiento tumoral inhibiendo la apoptosis. La comprensión de los mecanismos que regulan las dos actividades, es crucial en el desarrollo de una terapia efectiva antitumoral a través de la búsqueda de sustancias que, preservando su potencial inmunogénico, no incrementen la resistencia del tumor a la terapia antitumoral clásica |
| Resumen en inglés | Heat shock proteins (HSP), particularly inducible HSP72 protein, have an important role generating an effective antitumoral response as immunogenic peptide carriers or as immunostimulants, when induce activation and maturation of dendritic cells (DC). These proteins, as molecular chaperones ATP dependant, increase cell survival under any kind of stress. Chaperone function is intrinsic of protein family HSP70 structure, having a C-terminal domain that binds unfolded proteins and peptides and a N-terminal ATPase domain that controls peptide binding pocket opening and closing. Their immunostimulant role may antagonize with their protective activity against cell death induced by stress or cytotoxic agents. Inducible HSP70 protein is involved in carrying out these two functions, which is the purpose of this review. Furthermore, other members of HSP70 protein family could be implicated, but in different ways: inducing immune response or promoting tumoral growth inhibiting apoptosis. Comprehension of mechanisms that regulate both activities is crucial in developing an effective antitumoral therapy through searching substances, which preserving their immunogenic potential, do not increase tumor resistance to classical antitumoral therapy |
| Disciplines | Biología, Medicina |
| Paraules clau: | Biología celular, Inmunología, Oncología, Respuesta inmune, Choque térmico, Apoptosis, Proteínas, Tumores |
| Keyword: | Biology, Medicine, Cell biology, Immunology, Oncology, Immune response, Heat shock, Apoptosis, Proteins, Tumors |
| Text complet: | Texto completo (Ver PDF) |
