| Revista: | Salud mental |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000327008 |
| ISSN: | 0185-3325 |
| Autors: | Leff Gelman, Philippe1 González Herrera, Norma Estela2 Matus Ortega, Maura Epifanía1 Pavón Romero, Lenin3 Téllez Santillán, Carlos3 Salazar Juárez, Alberto1 Antón Palma, Benito1 |
| Institucions: | 1Instituto Nacional de Psiquiatría Ramón de la Fuente Muñiz, Subdirección de Investigaciones Clínicas, México, Distrito Federal. México 2Instituto Politécnico Nacional, Escuela Superior de Medicina, México, Distrito Federal. México 3Instituto Nacional de Psiquiatría Ramón de la Fuente Muñiz, Dirección de Neurociencias, México, Distrito Federal. México |
| Any: | 2010 |
| Període: | Mar-Abr |
| Volum: | 33 |
| Número: | 2 |
| Paginació: | 179-196 |
| País: | México |
| Idioma: | Inglés |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Analítico |
| Resumen en español | Este artículo resume varios aspectos de las múltiples actividades biológicas, celulares, efectos farmacológicos, respuestas fisiológicas y conductuales de dos nuevas sustancias peptídicas de naturaleza opioide, descubiertas recientemente y denominadas endomorfinas. Las endomorfinas son dos péptidos opioides, clasificados como endomorfina-1 (EM1, Tyr-Pro-Trp-Phe-NH2) y endomorfina-2 (EM2, Tyr-Pro-Phe-Phe-NH2), cuyas secuencias peptídicas fueron identificadas y aisladas del cerebro de bovino y humano por el grupo de Zadina en 1997. Estudios de unión radioligando-receptor demostraron que estos péptidos se unen con alta afinidad de unión al receptor opioide μ en relación con su capacidad de unión a otros subtipos de receptores opioides (kappa [κ], delta [δ]), previamente identificados en el SNC de mamíferos. Ambos péptidos están compuestos por cuatro aminoácidos y son estructuralmente distintos de las demás sustancias opioides endógenas conocidas. Esta revisión detalla con precisión diversos aspectos de la farmacología y actividades celulares de estos opioides y sus implicaciones en la modulación de distintas circuitos o vías neurales y funcionamiento del SNC de los mamíferos, respectivamente. Los estudios relacionados con la función estructura-actividad de estos péptidos han mostrado que, al igual que la mayoría de los péptidos bioactivos endógenos de naturaleza opioide y no opioide, son vulnerables a la escisión peptídica por cortes enzimáticos mediante la exposición a distintas enzimas proteolíticas que pudiesen participar en la degradación endógena de las endomorfinas, y la obtención de diversos productos de degradación. Asimismo, este artículo menciona la amplia distribución neuroanatómica que poseen las endomorfinas en distintas regiones del cerebro, particularmente en aquellas que regulan el procesamiento y la transmisión de la información nociceptiva y que, por tanto, reflejan el papel potencial de estos.. |
| Resumen en inglés | The present paper describes several aspects of the biological activities, physiological and behavioral responses displayed by the most recent discovered opioid peptides: endomorphins. Endormorphins comprise two endogenous C-terminal amide tetrapeptides, named as endomorphin-1 (EM1; Tyr-Pro-Trp-Phe-NH2) and endomorphin-2 (EM2; Tyr-Pro-Phe-Phe-NH2), which were discovered a decade ago (1997) by Zadina’s group. Initially, they reported the identification of two endogenous opioid peptides that displayed high binding affinities and selectivities for the μ-opioid receptor among other identified and cloned opioid receptors. These led authors to support the hypothesis that endomorphin peptides represent the endogenous ligand agonists for the μ-opioid receptor. Both peptides were identified and isolated from bovine and human brains. They consist of four amino acids that share a 75% structural homology among amino acids, and which display the structural α-amidated form of C-terminal –Phe- residue, as demonstrated for many other bioactive neuropeptides. These peptides are structurally distinct from other endogenous opioid substances identified in the brain of mammals, although they share some similarities with other amide terapeptides such as Tyr-WMIF- 1, found also in the mammalian brain. Here, we review the structure-relationship activity of both endomorphin molecules comparing their binding properties to different opioid receptors. Both EM1/EM2 peptides appear to be vulnerable to enzymatic degradation when exposed to the activities of different proteolytic enzymes, as occurs with many other neuroactive peptides found in the SNC of mammals. Immunohistochemical studies showed the wide and asymmetric distribution of both EM1-2 peptides in the brain, leading to the extensive pharmacological, cellular, and physiological studies that demonstrated the wide and varied bioactivities displayed by these peptides at both central and peripheral tissues. These studies.. |
| Disciplines | Medicina |
| Paraules clau: | Farmacología, Neurología, Bioquímica, Péptidos opioides, Endomorfinas, Nocicepción, Analgesia, Receptores opioides, Inmunorreactividad, Fisiología |
| Keyword: | Medicine, Neurology, Pharmacology, Biochemistry, Opioid peptides, Endomorphins, Nociception, Analgesia, Opioid receptors, Immunoreactivity, Physiology |
| Text complet: | Texto completo (Ver PDF) |
