| Revista: | Journal of the Mexican Chemical Society |
| Base de datos: | PERIÓDICA |
| Número de sistema: | 000367669 |
| ISSN: | 1665-9686 |
| Autors: | Morales, Lorena1 Gutiérrez, Natalia1 Maya, Vanessa1 Parra, Carmen1 Martínez Barajas, Eleazar1 Coello, Patricia1 |
| Institucions: | 1Universidad Nacional Autónoma de México, Facultad de Química, México, Distrito Federal. México |
| Any: | 2012 |
| Període: | Ene-Mar |
| Volum: | 56 |
| Número: | 1 |
| Paginació: | 80-84 |
| País: | México |
| Idioma: | Inglés |
| Tipo de documento: | Artículo |
| Enfoque: | Experimental, aplicado |
| Resumen en español | Dos isoformas de fosfatasas obtenidas de raíz de frijol (Phaseolus vulgaris L.) mostraron un incremento en la actividad en respuesta a la deficiencia de fosfato. Una de ellas (APIII) se purificó a través de una cromatografía de intercambio iónico y una electroforesis preparativa. La masa molecular estimada para APIII fue de 35 kDa tanto por SDS–PAGE como por filtración molecular, sugiriendo que la enzima activa es monomérica. APIII se clasificó como una fosfatasa alcalina basada en sus requerimientos de pH 8 para catálisis. Esta enzima es activa sobre un amplio espectro de sustratos como polifosfato, glucose 1–fosfato y fosfoenolpiruvato, aunque muestra preferencia por pirofosfato. Su actividad se inhibe completamente por molibdato, vanadato y fosfato, aunque es inhibida parcialmente por fluoruro. Aún cuando los cationes divalentes no fueron escenciales para su actividad, la hidrólisis de pirofosfato se incrementó notablemente en presencia de Mg2+ |
| Resumen en inglés | Two phosphatase isoforms from roots of the common bean (Phaseolus vulgaris L.) showed an increase in activity in response to phosphate deficiency. One of them (APIII) was chosen for further purification through ionic exchange chromatography and preparative electrophoresis. The estimated molecular mass of APIII was 35 kDa by both SDS–PAGE and gel filtration analyses, suggesting a monomeric form of the active enzyme. The phosphatase was classified as an alkaline phosphatase based on the requirement of pH 8 for optimum catalysis. It not only exhibited broad substrate specificity, with the most activity against pyrophosphate, but also effectively catalyzed the hydrolysis of polyphosphate, glucose–1–phosphate and phosphoenol–pyruvate. Activity was completely inhibited by molybdate, vanadate and phosphate but was only partially inhibited by fluoride. Although divalent cations were not essential for the pyrophosphatase activity of this enzyme, the hydrolysis of pyrophosphate increased substantially in the presence of Mg2+ |
| Disciplines | Química, Biología |
| Paraules clau: | Bioquímica, Fisiología vegetal, Deficiencia mineral, Fosfato, Pirofosfato, Fosfatasa alcalina, Purificación química, Frijol, Phaseolus vulgaris |
| Keyword: | Chemistry, Biology, Biochemistry, Plant physiology, Mineral deficiency, Phosphate, Pyrophosphate, Alkaline phosphatase, Chemical purification, Bean, Phaseolus vulgaris |
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