| Journal: | Biocyt biología, ciencia y tecnología |
| Database: | PERIÓDICA |
| System number: | 000359882 |
| ISSN: | 2007-2082 |
| Authors: | Maicol Ospina Bedoya1 |
| Institutions: | 1Universidad de Antioquia, Instituto de Biología, Medellín, Antioquia. Colombia |
| Year: | 2012 |
| Volumen: | 5 |
| Country: | México |
| Language: | Español |
| Document type: | Artículo |
| Approach: | Analítico, descriptivo |
| Spanish abstract | La proteína exterior pequeña de cápside cumple una función estabilizadora, adhiriéndose a la cápside durante los últimos estados de maduración. Las moléculas de esta proteína actúan como pegamento entre capsómeros, protegiendo al virus de cambios extremos de pH y temperatura, sin embargo es desconocida la estructura y los mecanismos de acoplamiento de esta proteína. En este trabajo se modeló por comparación la proteína exterior pequeña de la cápside del bacteriófago IME08 y con el modelo se realizó un acople trimérico de la proteína. Se utilizó la plataforma Swiss Model para la elaboración de la estructura. Se evaluó la confiabilidad por los índices QMEAN, Verify3D y ERRAT. La calidad del modelo se verificó por Mapas de Ramachandran. La trimerización del modelo se efectuó en la plataforma ClusProProtein-ProteinDocking 2.0. La estructura obtenida tiene un estimador de confiabilidad QMEANscore4 de 0.769, valorándolo así como un modelo adecuado. El valor QMEAN Z-Score fue de 0.133, sugiriendo que el modelo obtenido no difiere significativamente de las estructuras experimentales de la base de datos PDB. Los estimadores y el mapa de Ramarchandran evaluaron positivamente la estructura. Finalmente se identificó que los residuos 35 hasta el 41 son de relevancia en el proceso de trimerización |
| English abstract | The small outer capsid protein plays a stabilizing role in the viral assembly, adhering to the capsid during the later stages of maturation. This protein acts as glue among adjacent capsomers, protecting the virus against extreme changes. The small outer capsid protein of the bacteriophage IME08 was modelled using structural protein homology. A trimeric protein docking was developed with the best-scored model and important sites of the molecules interfaces were identified. It was used the Swiss Model platform for developing the protein structure. Reliability was assessed by the QMEAN, Verify3D and ERRAT indices. The quality of the whole model was verified by Ramachandran plot and the trimerization model was performed on the platform ClusPro 2.0 Protein-Protein Docking. The structure obtained has a reliability estimator QMEANscore4 of 0.769, rating it as a suitable model. The Z-Score QMEAN value was 0.133, showing that the obtained model is not different from the experimental structures stored in PDB database. The estimators and the Ramachandran plot evaluated positively the model. Finally we identified a loop between two secondary structures as an important site of the interaction of small outer capsid proteins, indicating that from residues 35 to 41 are relevant in the trimerization process |
| Disciplines: | Biología |
| Keyword: | Virus, Bacteriófagos, Cápside, Bioinformática, Proteínas, Biología molecular, Modelos |
| Keyword: | Biology, Virus, Bacteriophages, Capsid, Proteins, Bioinformatics, Molecular biology, Models |
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